Carboxipeptidasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 3.4 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tipo de proteína | Peptidasa | |||
Funciones | Enzima | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Ubicación (UCSC) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena. La actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18.
Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica.
Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen varios tipos de carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van desde el catabolismo a la maduración de proteínas. En los seres humanos las carboxipeptidasas A1, A2 y B son producidas en el páncreas como proenzimas inactivas, y activadas por la enteropeptidasa una vez que llegan al lumen intestinal con la secreción pancreática.[1]